Скачать 141.87 Кбайт
Диалектика Материи
свойства белка, даже при сохранении постоянным его аминокислотного состава. Поэтому даже очень небольшие изменения пространственной архитектоники глобулы оказывают решающее влияние на химическую реактивность белка и на те тонко нюансированные его свойства, которые определяют собой биологическую специфичность каждого индивидуального белкового соединения. Этот созданный в процессе Развития Материи ещё один, более сложный и тонкий механизм полифункционирования способствовал диктуемому законами Развития ускоренному движению Материи по категории качества (). Его роль для организации живого вещества особенно возросла после того, как определилась основная функця этого механизма - путём изменения конфигурации белковых глобул осуществлять регулирование их ферментативной активности.
Известно, что химические реакции между органическими соединениями совершаются в живых организмах с очень большими скоростями, хотя и вполне измеримыми, но совершенно несравнимыми с теми, которые наблюдаются при взаимодействии этих соединений в изолированном и очищенном виде вне структур живых тел. Причина этого заключается в том, что в составе живой протоплазмы всегда присутствуют особые биологические ускорители - ферменты, называемые протеинами (простые белки) или протеидами (сложные белки), в которых белок соединен в комплексе с небелковой ("простетической") группой - в большинстве случаев с металлоорганическим соединением или тем или иным витамином. В силу этого в каждой живой клетке присутствует целый набор разнообразных ферментов, поскольку ферментативной активностью обладает большинство протеинов и протеидов живого организма. Таким образом, ферменты составляют основную массу протоплазменных белков. То обстоятельство, что основой ферментных комплексов всегда являются обладающие определённой архитектоникой те или иные белковые глобулы, обусловливает ряд особенностей, которые отличают ферменты от других катализаторов. Это прежде всего исключительная каталитическая мощь ферментов. Известно большое число неорганических и органических соединений низших организационых уровней, способных ускорять те же реакции, что и ферменты. Механизм действия любого катализатора весьма прост и напоминает действие ключа, вводимого в ту или иную систему. При реакциях распада свободные связи катализатора нейтрализуют силы связи, объединяющие вместе фщ. единицы в единую систему, и она распадается на составные части. В реакциях синтеза катализатор путём предоставления своих свободных связей ускоряет процесс объединения фщ. единиц. Однако, сложность и совершенство системной структуры ферментов намного повысили силу их каталитического воздействия по сравнению с менее организованными катализаторами, что нашло своё отражение в сокращении времени протекания реакций, то есть перестроения структуры-принципала. Так, например, ион железа разлагает перекись водорода на кислород и воду. Соответствующий фермент (каталаза), представляющий собой сочетание железо-порфиринового комплекса со специфическим белком, обладает тем же действием. Но он осуществляет эту реакцию в десять миллиардов раз скорее, чем неорганическое железо. Иными словами, 1 мг железа, включённый в ферментный комплекс, может по своему каталитическому действию заменить 10 тонн неорганического железа. Таким образом, ферменты являются относительно сложными системными образованиями уровня З, функция которых заключается в обеспечении регулирования в определённом диапазоне времени структурных перестроений гиперсистем, в которые они входят, в соответствии с предписаниями усложняющихся алгоритмов гиперполифункционирования, то есть корреляции системных структур в зависимости от изменения их фн. свойств. Поэтому даже незначительные изменения в структурном строении ферментного комплекса, перестановка тех или иных радикалов в простетической группе или нарушение архитектоники белкового компонента приводят к резкому понижению каталитической активности данного фермента. Следовательно, в системной организации ферментов также подтверждается то соответствие между структурным построением фн. ячеек и функцией всей данной системы, которое является закономерным для всех ступеней и уровней каскадного Развития Материи вообще.
Пространственная конфигурация белковых глобул определяет собой и вторую особенность ферментов - высокую специфичность их действия, то есть монофункционирование. Иными словами, каждый фермент способен катализировать только свою, строго определённую реакцию. Поэтому, если имеется какое-либо органическое вещество, способное к ряду химических соединений, то в присутствии того или иного фермента оно будет быстро реагировать только в одном, строго определённом направлении, выполняя тем самым соответствующий алгоритм данной системы.
Наконец, специфическое строение белков обусловливает собой и третье характерное для ферментов свойство - их исключительную чувствительность к различного рода воздействиям. Так, при определённых физических или химических воздействиях самого различного рода (даже тогда, когда эти воздействия не затрагивают пептидных и других ковалентных связей белковой молекулы) специфическая пространственная архитектоника глобулы может измениться и даже нарушиться, а её упорядоченная структурная конфигурация необратимо утратится.
Известно, что химические реакции между органическими соединениями совершаются в живых организмах с очень большими скоростями, хотя и вполне измеримыми, но совершенно несравнимыми с теми, которые наблюдаются при взаимодействии этих соединений в изолированном и очищенном виде вне структур живых тел. Причина этого заключается в том, что в составе живой протоплазмы всегда присутствуют особые биологические ускорители - ферменты, называемые протеинами (простые белки) или протеидами (сложные белки), в которых белок соединен в комплексе с небелковой ("простетической") группой - в большинстве случаев с металлоорганическим соединением или тем или иным витамином. В силу этого в каждой живой клетке присутствует целый набор разнообразных ферментов, поскольку ферментативной активностью обладает большинство протеинов и протеидов живого организма. Таким образом, ферменты составляют основную массу протоплазменных белков. То обстоятельство, что основой ферментных комплексов всегда являются обладающие определённой архитектоникой те или иные белковые глобулы, обусловливает ряд особенностей, которые отличают ферменты от других катализаторов. Это прежде всего исключительная каталитическая мощь ферментов. Известно большое число неорганических и органических соединений низших организационых уровней, способных ускорять те же реакции, что и ферменты. Механизм действия любого катализатора весьма прост и напоминает действие ключа, вводимого в ту или иную систему. При реакциях распада свободные связи катализатора нейтрализуют силы связи, объединяющие вместе фщ. единицы в единую систему, и она распадается на составные части. В реакциях синтеза катализатор путём предоставления своих свободных связей ускоряет процесс объединения фщ. единиц. Однако, сложность и совершенство системной структуры ферментов намного повысили силу их каталитического воздействия по сравнению с менее организованными катализаторами, что нашло своё отражение в сокращении времени протекания реакций, то есть перестроения структуры-принципала. Так, например, ион железа разлагает перекись водорода на кислород и воду. Соответствующий фермент (каталаза), представляющий собой сочетание железо-порфиринового комплекса со специфическим белком, обладает тем же действием. Но он осуществляет эту реакцию в десять миллиардов раз скорее, чем неорганическое железо. Иными словами, 1 мг железа, включённый в ферментный комплекс, может по своему каталитическому действию заменить 10 тонн неорганического железа. Таким образом, ферменты являются относительно сложными системными образованиями уровня З, функция которых заключается в обеспечении регулирования в определённом диапазоне времени структурных перестроений гиперсистем, в которые они входят, в соответствии с предписаниями усложняющихся алгоритмов гиперполифункционирования, то есть корреляции системных структур в зависимости от изменения их фн. свойств. Поэтому даже незначительные изменения в структурном строении ферментного комплекса, перестановка тех или иных радикалов в простетической группе или нарушение архитектоники белкового компонента приводят к резкому понижению каталитической активности данного фермента. Следовательно, в системной организации ферментов также подтверждается то соответствие между структурным построением фн. ячеек и функцией всей данной системы, которое является закономерным для всех ступеней и уровней каскадного Развития Материи вообще.
Пространственная конфигурация белковых глобул определяет собой и вторую особенность ферментов - высокую специфичность их действия, то есть монофункционирование. Иными словами, каждый фермент способен катализировать только свою, строго определённую реакцию. Поэтому, если имеется какое-либо органическое вещество, способное к ряду химических соединений, то в присутствии того или иного фермента оно будет быстро реагировать только в одном, строго определённом направлении, выполняя тем самым соответствующий алгоритм данной системы.
Наконец, специфическое строение белков обусловливает собой и третье характерное для ферментов свойство - их исключительную чувствительность к различного рода воздействиям. Так, при определённых физических или химических воздействиях самого различного рода (даже тогда, когда эти воздействия не затрагивают пептидных и других ковалентных связей белковой молекулы) специфическая пространственная архитектоника глобулы может измениться и даже нарушиться, а её упорядоченная структурная конфигурация необратимо утратится.
|
|