Скачать 141.87 Кбайт
Диалектика Материи
единиц. Принцип действия механизма полифункционирования сводится к следующему. Если взять какую-либо фщ. единицу с определёнными фн. свойствами и помещать её последовательно то в одну, то в другую фн. ячейку, и она при этом сможет нормально выполнять необходимые для данных фн. ячеек алгоритмы, то это и будет означать, что ей присуще свойство полифункционирования. Чем большее количество фн. ячеек различных структур может попеременно занимать данная фщ. единица в некоторый промежуток времени, тем выше её коэффициент полифункционирования. Как правило, каждая единица единовременно может занять только одну фн. ячейку какой-либо структуры. В качестве примера можно назвать любой химический элемент типа водорода, кислорода, хлора, которые могут входить в состав многих химических соединений, но в данный конкретный момент пребывают только в одном из них. Другой разновидностью полифункционирования является изъятие из какой-либо фн. ячейки системы фщ. единицы x и помещение туда фщ. единицы y или z, вследствие чего фн. свойства данного системного образования соответственно изменятся. При обратном перемещении фщ. единиц система вновь обретает свои первоначальные фн. свойства; и поэтому, чем большую замену фщ. единиц в своих ячейках допускает в некоторый отрезок времени данная система, тем выше коэффициент ее полифункционирования. В этом случае примерами могут служить все обратимые химические реакции замещения типа H2O + Cl2 = 2HCl + O2 и т.п., ячейки углеводородного радикала R в структуре аминокислот и т.д.
Аминокислоты, входя в состав белковой молекулы, сохраняют свободными и реакционноспособными свои специфические полифункциональные ячейки, химические функции которых состоят в способности присоединять различные системные группировки. Это обусловливает взаимодействие белков с самыми различными веществами, создаёт исключительные химические возможности, которыми не обладают никакие другие вещества данного подуровня. В силу этого белки, входящие, например, в состав живой протоплазмы, сочетаются в комплексы с другими соединениями - от воды и минеральных веществ до всевозможных органических соединений, в том числе и с другими белками. Эти комплексы, в зависимости от образующего их фактора, могут быть довольно устойчивыми и образовываться в количествах, необходимых для построения гиперсистем. Примерами таких комплексов служат разнообразные сложные белки - нуклеопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, металлопротеиды и т.п. Они участвуют в построении гиперсистемных структур и, вместе с тем, играют большую роль в их функционировании благодаря своим каталитическим свойствам. Наряду с устойчивыми соединениями белки способны образовывать и крайне эфемерные комплексы, период функционирования которых сравнительно небольшой. Подчиняясь соответствующим алгоритмам, эти соединения быстро возникают и, отфункционировав, также быстро разлагаются. Таким образом, через механизм полифункциониравания самые разнообразные элементы из аккумулятивных подсистем вовлекаются в обмен веществ живой организации Материи для временного использования их фн. свойств в том или ином системном образовании.
При заполнении фн. ячеек многомолекулярных соединений отдельными индивидуальными белками - фщ. единицами образуются новые системные единицы, физические и химические свойства которых существенно отличаются от свойств входящих в их состав отдельных белков. Ассоциируясь между собой, белки образуют целые молекулярные рои, представляющие собой различные структурные образования живого вещества. Весьма существенным является и то, что фн. свойства белков, их способность реагировать с разнообразными веществами и ассоциироваться в многомолекулярные комплексы определяется не только составом и расположением аминокислотных остатков, но и пространственной конфигурацией белковой молекулы, то есть относительным расположением в пространстве отдельных частей её структуры. Химическое взаимодействие боковых радикалов и полярных групп аминокислотных остатков, действуя внутримолекулярно, приводит к закономерному скручиванию пептидных цепей белковой молекулы и объединению их в клубки, в так называемые белковые глобулы, обладающие упорядоченной пространственной конфигурацией. Во внутреннем строении белковых глобул отдельные участки пептидных цепей и замкнутых колец оказываются определённым образом расположенными по отношению друг к другу и взаимно закреплёнными путём сшивания этих участков водородными или другими прочными связями. Такого рода строение обусловливает определённые размеры и форму белковых глобул. Она может приближаться к шаровидной или быть сильно вытянутой. Те или иные изменения окружающей глобулу внешней среды сильно влияют на её форму, сильно сжимая или, наоборот, растягивая её. В зависимости от того, какие активные группировки фщ. единиц аминокислотных остатков при данной конфигурации глобулярного клубка оказываются расположенными на поверхности и, следовательно, доступными химическому взаимодействию и какие будут скрыты в глубине, защищены, "экранированы" соседними группировками, зависят изменяющиеся фн.
Аминокислоты, входя в состав белковой молекулы, сохраняют свободными и реакционноспособными свои специфические полифункциональные ячейки, химические функции которых состоят в способности присоединять различные системные группировки. Это обусловливает взаимодействие белков с самыми различными веществами, создаёт исключительные химические возможности, которыми не обладают никакие другие вещества данного подуровня. В силу этого белки, входящие, например, в состав живой протоплазмы, сочетаются в комплексы с другими соединениями - от воды и минеральных веществ до всевозможных органических соединений, в том числе и с другими белками. Эти комплексы, в зависимости от образующего их фактора, могут быть довольно устойчивыми и образовываться в количествах, необходимых для построения гиперсистем. Примерами таких комплексов служат разнообразные сложные белки - нуклеопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, металлопротеиды и т.п. Они участвуют в построении гиперсистемных структур и, вместе с тем, играют большую роль в их функционировании благодаря своим каталитическим свойствам. Наряду с устойчивыми соединениями белки способны образовывать и крайне эфемерные комплексы, период функционирования которых сравнительно небольшой. Подчиняясь соответствующим алгоритмам, эти соединения быстро возникают и, отфункционировав, также быстро разлагаются. Таким образом, через механизм полифункциониравания самые разнообразные элементы из аккумулятивных подсистем вовлекаются в обмен веществ живой организации Материи для временного использования их фн. свойств в том или ином системном образовании.
При заполнении фн. ячеек многомолекулярных соединений отдельными индивидуальными белками - фщ. единицами образуются новые системные единицы, физические и химические свойства которых существенно отличаются от свойств входящих в их состав отдельных белков. Ассоциируясь между собой, белки образуют целые молекулярные рои, представляющие собой различные структурные образования живого вещества. Весьма существенным является и то, что фн. свойства белков, их способность реагировать с разнообразными веществами и ассоциироваться в многомолекулярные комплексы определяется не только составом и расположением аминокислотных остатков, но и пространственной конфигурацией белковой молекулы, то есть относительным расположением в пространстве отдельных частей её структуры. Химическое взаимодействие боковых радикалов и полярных групп аминокислотных остатков, действуя внутримолекулярно, приводит к закономерному скручиванию пептидных цепей белковой молекулы и объединению их в клубки, в так называемые белковые глобулы, обладающие упорядоченной пространственной конфигурацией. Во внутреннем строении белковых глобул отдельные участки пептидных цепей и замкнутых колец оказываются определённым образом расположенными по отношению друг к другу и взаимно закреплёнными путём сшивания этих участков водородными или другими прочными связями. Такого рода строение обусловливает определённые размеры и форму белковых глобул. Она может приближаться к шаровидной или быть сильно вытянутой. Те или иные изменения окружающей глобулу внешней среды сильно влияют на её форму, сильно сжимая или, наоборот, растягивая её. В зависимости от того, какие активные группировки фщ. единиц аминокислотных остатков при данной конфигурации глобулярного клубка оказываются расположенными на поверхности и, следовательно, доступными химическому взаимодействию и какие будут скрыты в глубине, защищены, "экранированы" соседними группировками, зависят изменяющиеся фн.
|
|